Protein-Moleküle als Krankheitserreger?

Prionen (proteinous infectious particle)  oder  Prion-Protein (PrP)
Prion-Proteine kommen in Nervenzellen vor und spielen eine noch unbekannte Rolle bei der Erregungsleitung.
1997 erhielt Stanley Prusiner den Nobelpreis für Medizin für die "Prionen -Hypothese":
Für den "Rinderwahnsinn" = BSE* sind ebenso wie für eine menschliche Gehirnkrankheit (nvCJK*) entartete ansteckende Prion-Protein-Moleküle verantwortlich.
* BSE: Bovine Spongioforme Enzephalopathie (=schwammartige Erkrankung des Rinderhirns) 
erster Fall 1984/1985
Symptome: Orientierungslosigkeit, Muskelzittern,
Schreckhaftigkeit...Tod.		 (n)vCJK: neue Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit. (erster Fall 1995; bis heute 85 Todesfälle in GB, 3 Fälle in F)
Symptome: Ähnlich wie BSE. Hirndegeneration, die jedoch im Gegensatz zur klassischen CJK nicht erst im Alter einsetzt und langsam verläuft, sondern schon bei Kindern auftritt und  schnell zum Tode führt.

Forschungsobjekte:
Scrapie (Traberkrankheit): seit ca 200 Jahren bekannte  BSE-ähnliche Gehirnkrankheit bei Schafen (to scrape = scheuern, kratzen)
Kuru ("lachender Tod"): Bei den Ureinwohnern in Papua-Neuguinea auftretende BSE-ähnliche Gehirnkrankheit durch rituelles Verspeisen der Gehirne Verstorbener.

Spritzt man Extrakte von Scrapie - oder Kuru-kranken Gehirnen in gesunde Tiere, so erkranken sie ebenfalls. Erbgut (Nukleinsäuren) konnte man bis jetzt nicht nachweisen - nur Proteine! Also können die Erreger weder Bakterien noch Viren sein!

 
Auslöser des BSE-Skandals:

Tiermehl u.a. aus Schaf-Kadavern als Kraftfutter für Rinder war wahrscheinlich die Ansteckungsquelle. Aus wirtschaftlichen Gründen wurde bei der Aufbereitung des Tiermehls die Temperatur auf 800 C abgesenkt, wodurch die ansteckenden Prion-Proteine nicht mehr hitzeinaktiviert wurden.

Infektionswege:
  • Nahrung: Da die entarteten Prion-Moleküle auch durch Magensäure und Proteasen nicht zerstört werden, gelangen die PrPsc(rapie) mit der Nahrung in den Dünndarm. Von dort gelangen sie über veg. Nerven des Bauchraums in das Rückenmark und schließlich ins Gehirn. Die Vermehrung erfolgt dadurch, dass die entarteten Prionmoleküle bei Kontakt mit körpereigenen normalen Prionen diese zum "Umklappen" in die krankmachende stabilere Form veranlassen.
  • Operationsbestecke, Bluttransfusionen..?
  • Tierkontakt?

 
Konformation des natürlichen zellulären
Prion-Proteins = PrPc(ellular)		 krankmachende Konformation des Prion-Proteins = PrPsc(rapie)
 ( stabilere, hitzebeständige Raumstruktur >   Braten, Kochen, Einfrieren nützt nichts!)

Schema: Vermehrung der Prionen:
Bei der Prionen-Theorie sind die infektiösen Proteinmoleküle (PrPsc) in der Lage, im Gehirn eine Kettenreaktion auszulösen. Harmlose, körpereigene Prionen (PrPc) werden durch Änderung ihrer Raumstruktur ebenfalls infektiös und wandeln ihrerseits gesunde Prionen um. Dies führt im Endeffekt zu einer Gehirnzerstörung mit schwammartigen Hohlräumen und funktionslosen Ablagerungen.

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