Enzyme sind Biokatalysatoren
Def. Katalysator: „Reaktionsbeschleuniger“, d. h. Stoff, der chemische Reaktionen beschleunigt, indem er ihre Aktivierungsenergie herabsetzt.
Def. Enzym: Biokatalysatord.h. Proteinmolekül mit katalytischer Wirkung
Eigenschaften eines Enzyms:
  • Biokatalysator
  • Substratspezifität
  • Reaktionsspezifität (Wirkungsspezifität)
  • Wirkung in kleinsten Konzentrationen
  • Hitzeempfindlichkeit
  •  
Def. Substratspezifität: Ein Enzym kann nur eine(n) ganz bestimmte(n) Stoff(gruppe)
 = Substrat chemisch umsetzenàSchlüssel-Schloss-Prinzip
(Schlüssel = Substrat  /    Schloss = Aktives Zentrum)
   Schema:
Def. Reaktionsspezifität: Ein Enzym kann sein Substrat nur in einer ganz bestimmten Weise umsetzen, d.h. nach einem bestimmten Reaktionstyp
z. B. bei Proteinase:Spaltung der Peptidbindung.
Ein bestimmtes Enzym1 kann das Substrat nur in P1und P2 spalten; um andere Spaltprodukte z. B. L1und L2 zu erhalten, braucht man ein anderes Enzym 2, da eine andere chemische Reaktion abläuft.
Folgerung für eine Zelle: In einer Zelle müssen einige hundert verschiedene Enzyme enthalten sein, um alle Stoffwechselschritte zu katalysieren. Die Zelle kann den Stoffwechsel dadurch steuern, dass sie die Produktion oder die Aktivität eines Enzyms kontrolliert (z.B. über Hormone). Ohne Enzym läuft bei Körpertemperatur kaum eine chemische Reaktion (schnell genug) ab.
 
Experimente zur Erklärung der Enzymeigenschaften:
 Das Energiediagramm einer chem. Reaktion mit oder ohne Katalysator.
Beispiel: Spaltung von Wasserstoffperoxid: 
Die ätzende farblose Flüssigkeit zerfällt unter Energiefreisetzung in Wasser und Sauerstoff. Bei Zimmertemperatur ist die Reaktion jedoch so stark gehemmt, dass keine O2- Entwicklung nachweisbar ist (Glimmspan-Probe). Nach Zugabe eines Katalysators (Braunstein) oder des Enzyms Katalase (in allen Zellen z.B. Blutzellen)  läuft die Reaktion spontan ab.
Ergebnis: Es entsteht Sauerstoff und Wasser. Der Braunstein setzt sich unverändert nach der Reaktion am Rg-Boden ab.
Reaktionsgleichung:
Energiediagramm:
Deutung:
  • Braunstein senkt die Aktivierungsenergie (= “Hemmschwelle“), so dass die Reaktion schon bei Zimmertemperatur abläuft.
  • Der Katalysator nimmt zwar an der Reaktion teil, wird aber am Ende wieder unverbraucht freigesetzt à Wirkung in kleinsten Mengen!
  • Der Katalysator ändert nichts am Energieinhalt der Produkte und Edukte d.h. an der
    Reaktionswärme     DH.
 Experimente am Beispiel der Urease:
Vorkommen der Urease:
 in Bakterien, die Harnstoff verwerten (Magenbakterien, Bodenbakterien) 
Enzymwirkung:
 Harnstoffspaltung in Ammoniak und Kohlendioxid
Chem. Nachweis der Harnstoffspaltung:
 a) Der entstehende Ammoniak reagiert mit Wasser zu einer Lauge: Nachweis mit Indikator (z.B. Phenolphthalein färbt sich rot)
b) die Lauge leitet den elektr. Strom: Leitfähigkeitsmessung
Experimente:
  1. Erhitzen von Harnstoff
  2. Harnstoffspaltung mit Urease(-lösung)
  3. Thioharnstoff mit Urease
  4. Harnstoff(-lösung) + abgekochte Urease
  5. Harnstoff + Urease + Schwermetall-Ionen (Cu2+ , Pb2+, Hg2+...)
  6. Harnstoff + Urease + Enzymgift (z.B. Formaldehyd)
Ergebnisse und Deutung:
zu 1)
Ohne Enzym kann Harnstoff durch Erhitzen gespalten werden: Die Aktivierungsenergie wird durch Erhitzen zugeführt.

zu 2)
Gibt man Urease zur Harnstofflösung, dann erfolgt die Spaltung schon bei Zimmertemperatur (sofortige Rotfärbung des  Indikators).
Deutung:Urease wirkt als Katalysator, d. h. als „Reaktionsbeschleuniger“, der die Aktivierungsenergie so weit herabsetzt, dass die Reaktion schon bei Zimmertemperatur abläuft.

zu 3)
keine Reaktion
Deutung: Die Substratspezifität der Urease verhindert, dass der chemisch ähnliche Thioharnstoff umgesetzt wird. 
  Schema:
Substatspezifität

"falsches" Substrat :
Thioharnstoff
Def.
kompetitive  Hemmung
eines Enzyms:		 Konkurrenz um das aktive Zentrum durch einen chemisch ähnlichen Stoff führt je nach der Konzentration des "falschen" Substrats zur teilweisen oder völligen Hemmung des Enzyms. Hier konkurriert der Hemmstoff mit dem Substratmolekül um das aktive Zentrum.
Die Hemmung ist reversibel und lässt sich durch Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig machen.
     Schema: 
Def. 
allosterische Hemmung

 

 Hemmstoffe ohne chemische Ähnlichkeit mit dem Substrat binden sich an ein sog. allosterisches Zentrum, das ist neben dem aktiven (katalytischen) Zentrum eine weitere Bindungsstelle. Durch Anlagerung des Hemmstoffs wird das aktive Zentrum indirekt so verändert, dass das Substrat schlechter umgesetzt wird.
Durch Erhöhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden!
Biol. Bedeutung: Endprodukthemmung-negative Rückkopplung
Endprodukt E ist für E1 ein allosterischer Hemmstoff, d.h. bei hoher Konzentration von E "schaltet sich die Produktion von E von selbst aus."
  Schema:
zu 4) 5) 6)   Keine Reaktion:  Die Tertiärstruktur und damit das aktive Zentrum wird  in allen Fällen so stark verändert, dass die Enzymwirkung verloren geht.
zu 4): durch Hitzedenaturierung: thermische Bewegung durch Erhitzung zerstört die H-Brücken .
zu 5): Schwermetallvergiftung:Schwermetall-Ionen gehen mit best. Aminosäureresten stabile Bindungen einàÄnderung der Tertiärstruktur
zu 6): Enzymvergiftung:Stoffe, die mit Proteinen chemisch reagieren, bewirken eine Änderung derRaumstrukturàs.o. 
Skizzen:
      Zusammenfassung:
  • Enzyme sind Biokatalysatoren
  • Enzyme gehören chemisch zu den Proteinen
  • Enzyme sind substratspezifisch
  • Enzyme sind reaktionsspezifisch
  • Enzyme wirken in kleinsten Konzentrationen
  • Enzyme sind hitzeempfindlich
  • Enzyme sind vergiftungsempfindlich 
Schematische Darstellung der Enzymwirkung:  Der Enzym-Substrat-Komplex
Allgemeine Enzym-Gleichung: E     +    S[ES] P1+P2+ E
Molekulare Wirkungsweise eines Enzyms: Enzyme gehören chemisch zur Stoffklasse der Proteine. Diese liegen als komplizierte Raumstruktur - der Tertiärstruktur vor. DieTertiärstruktur des Proteins ist an einer bestimmten Stelle, dem aktiven Zentrum, räumlich so ausgebildet, dass das Molekül des umzusetzenden Stoffes (=Substrat) genau hineinpasst. Dieses aktive Zentrum lässt nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip nur ein bestimmtes Substratmolekül „andocken“. (à Enzym-Substrat-Komplex).

Molekularer Ablauf einer Enzym-Reaktion:
Die Substratmoleküle lagern sich an die Enzymmoleküle an, in dem sie im aktiven Zentrum andocken. Dadurch werden Bindungen im Sub- strat-Molekül gelockert und es kommt zur Absenkung der Aktivierungsenergie für die Umsetzung des Substrats. Am Ende wird das Enzym-
Molekül wieder unverändert freigesetzt.

Def. Coenzym
 Zusatzstoff, ohne den viele Enzyme nicht funktionieren. Wird aber, im Gegensatz zum Enzym bei der Reaktion verbraucht, deshalb besser: Cosubstrat .z.B. ATP, Vitamine..
 
Enzymbeispielemit Wirkung und Vorkommen
Name Wirkung Vorkommen
Urease  Harnstoffspaltung Bodenbakterien, ("Magengeschwür"-Bakterien Helicobacter pylori)
 Katalase
Spaltung von Peroxiden (H2O2 )
In allen lebenden Zellen (z. B. Blutzellen)
Acetylcholinesterase  Spaltung von Acetylcholin Synaptischer Spalt
Proteinasen:
Pepsin
Trypsin
 Eiweißspaltung
 Magen 
Dünndarm
Amylase
Stärkespaltung
Speichel, Dünndarm
DNase DNA-Spaltung Zellen
Anwendung der Enzyme in der Technik / im Alltag
- Biowaschmittel (Proteinasen als Fleckenentferner)
- in der Lebensmittelchemieàz.B. Spaltung von Fruchtfleisch für Säfte 
- zur Mürbemachung von Dosenfleisch
- Backhilfsmittel
siehe Tabelle:

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